Слайд 2
Модель фермента нуклеозид-фосфорилазы
Слайд 3
Ферме́нты или энзи́мы (от лат. fermentum, греч.ζύμη, ἔνζυμον — дрожжи, закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами называются субстратами, а получающиеся вещества - продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназафосфорилазыфосфорилирует только фосфорилазу) Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы - повышают, ингибиторы - понижают) Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК - в ядре. Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной).Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).
Слайд 4
Классификация ферментов
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом: КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ. КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов. КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата. КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.
Слайд 5
Соглашения о наименовании ферментов
Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).
Слайд 6
Функции ферментов
Ферменты — белки, являющиеся биологическими катализаторами. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. См. также Каталитически совершенный фермент Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.
Слайд 7
Кинетические исследования
Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен (см. рис.). На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Например, действие многих ферментов описывается схемой механизма «пинг-понг».
Слайд 8
Кривая насыщения химической реакции, иллюстрирующая соотношение между концентрацией субстрата [S] и скоростью реакции v
Слайд 9
Специфичность
Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты демонстрируют высокий уровень стереоспецифичности, региоселективности и хемоселективности.
Слайд 10
Структура и механизм действия ферментов
Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.
Слайд 11
Модель индуцированного соответствия
В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок» . Ферменты, в основном, — не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответстия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния.
Слайд 12
Модель «ключ-замок»
В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата . Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.
Слайд 13
Модификации
Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации — присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. Еще один распространенный тип посттранляционных модификаций — расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза, участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок, где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».
Слайд 14
Гипотеза Кошланда об индуцированом соответствии
Слайд 15
Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неправильные субстраты - слишком большие или слишком маленькие - не подходят к активному центру
Слайд 16
Кофакторы ферментов
Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.
Слайд 17
Литература
Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. Теория ферментного катализа / Молекулярная биология. 1972. 431—439. Koshland D. The Enzymes, V. I, Ch. 7. New York, Acad. Press, 1959. Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. — В 3-х т. — Пер. с англ. — Т.1-2. — М.: Мир, 1982. — 808 с.
Посмотреть все слайды
История открытия
Впервые ферменты были открыты русским химиком К.С.Кирхгофом в 1814 году.
Русский физиолог И.П.Павлов
назвал ферменты
«Носителями жизни».
ОПРЕДИЛЕНИЕ:
- Ферменты или энзимы- это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования организмов. На данный момент известно 2000 ферментов.
Классификация ферментов
Классы ферментов
Катализируемая реакция
Перенос атомов(н)или электронов от одного в-ва к другому.
Дегидродегеназа,оксидаза.
Оксидоредуктазы
Тансмираза,кин.аза
П еренос определенной группы атомов(метильной,ацильной,фосфатной,амино)от одного в-ва к другому.
Трансферазы
Р еакции гидролиза
Липаза,амилаза,пептидаза.
Гидролазы
Изомеразы
Изомераза,мутаза.
Внутримолекулярная перестройка.
Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов.(разрываются связи С-С,С-N,C-О,илиС-N
Декарбоксилаза,фумараза,альдолаза
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ:
- Селективность
- Эффективность
- Зависимость от температуры
- Зависимость от среды раствора
Селективность ферментов:
- Селективность (избирательность) -это свойство ферментов ускорять только одну или группу однотипных реакции.
- Селективность позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза веществ.
Эффективность ферментов:
- Эффективность-свойство ускорения реакции. Скорость некоторых ферментативных реакции может быть в 10 15 раз больше скорости реакции, протекающей в их отсутствие ……
Пример: 2Н 2 О 2 каталаза 2Н 2 О+О 2
Эффективность
зависит от
Температуры (наибольшая при t 37 º )
Среды раствора (от рН) пепсин (рН – от 1,5 до 2) (0,9-2,0) слюна (рН –6,8)) (5,6-7,9) желчь (рН – 6,8) (5,6-8,0) кровь плазма (рН – 7,4) (7,25-7,44) пот (рН – 7,4) (4,2-7,8) отклонение – причина заболеваний
Простые
Сложные
Белковый
компонент
Белковый
компонент
небелковая
часть
кофермент
Принцип действия ферментов
Фермент и субстрат должны подходить
друг к другу «как ключ к замку»
Субстрат- вещество
на которое действует
фермент
Действие каталазы (пероксидазы) сырого мяса
- В ПРОБИРКУ ПОМЕСТИЛИ
ВОДОРОДА,ВСЕ МЯСО
ПОКРЫЛОСЬ ПУЗЫРЬКАМИ
ГАЗА (О 2). (ПРОВЕРИЛИ ЭТО С ПОМОЩЬЮ
ТЛЕЮЩЕЙ ЛУЧИНКИ, ОНА РАЗГОРЕЛАСЬ.)
Действие каталазы (пероксидазы) клубня картофеля
- РАСТЕРТЫЙ КАРТОФЕЛЬ СМЕШАЛИ С МЕЛКИМ ЧИСТЫМ ПЕСКОМ И ДОБАВИЛИ ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА,ПРОИЗОШЛА БЫСТРАЯ Р-Я, ВЫДЕЛИЛИСЬ ПУЗЫРЬКИ ГАЗА (О 2) . РЕАКЦИЯ ПРОИЗОШЛА ОЧЕНЬ БЫСТРО, Т.К АКТИВНОСТЬ РАЗМЕЛЬЧЕНОЙ ТКАНИ КАРТОФЕЛЯ ОЧЕНЬ ВЕЛИКА.
Действие каталазы (пероксидазы) клеток зеленого листа
- В ПРОБИРКУ ПОМЕСТИЛИ КЛЕТКИ ЗЕЛЕНОГО ЛИСТА И ДОБАВИЛИ ПЕРОКСИДАЗУ,В ПРОБИРКЕ ОБРАЗОВАЛСЯ ГАЗ КИСЛОРОД.
ГАЗ КИСЛОРОД ПОДНЯЛ КЛЕТКИ ЗЕЛЕНОГО
ЛИСТА НАД РАСТВОРОМ.
ДЛЯ ТОГО,ЧТОБЫ ПРОВЕРИТЬ,ЧТО ВЫДЕЛИЛСЯ
ГАЗ КИСЛОРОД ПОДНЕСЕМ ТЛЕЮЩУЮ ЛУЧИНКУ
К ПРОБИРКЕ ОНА НАЧНЕТ РАЗГОРАТЬСЯ
(Т.К КИСЛОРОД ПОДДЕРЖИВАЕТ ГОРЕНИЕ).
Действие дегидрогеназы коровьего молока на краситель
КАПЕЛЬ МЕТИЛОВОГО СИНЕГО И
15 КАПЕЛЬ 0,5 %-ГО Р-РА ФОРМАЛЬДЕГИДА.
КРАСИТЕЛЬ
ПОСТЕПЕННО ОБЕСЦВЕЧИВАЕТСЯ.ЭТО
ПРОИСХОДИТ ПОТОМУ,ЧТО К ЕГО
МОЛЕКУЛЕ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ ВОДОРОД,
ОТОБРАННЫЙ У
ФОРМАЛЬДЕГИДА ПРИ УЧАСТИИ
ФЕПМЕНТА ДЕГИДРОГЕНАЗЫ,
КОТОРЫЙ СОДЕРЖИТСЯ В КОРОВЬЕМ МОЛОКЕ.
Практическое применение
Пивоваренная
Текстильная
Осахаривание содержащегося
в солоде крахмала
Хлебопекарная
Удаление крахмала,наносимого на
нити во время шлихтования
Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет
Протеазы(расщепляют белки)
Пивоваренная
Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены
фармацевтическая
Умягче-ние мяса
Добавки к зубным пастам для удаления зубного налета
Смывание желатина
с использованной
пленки для того,
чтобы извлечь
находящееся в нем
Пищевая - производство продуктов для детского питания
Сыроварение - свертывание молока
(получение сгустка казеина)
Фармацевтическая
Производство «готовых» каш
Препараты,способствующие пищеварению(в дополнение к обычному действию пепсина в желудке)
Каталаза
Удаление пероксида водорода
Резиновая
Получение(из пероксида водорода)кислорода,необходимо-го для превращения латекса в губчатую резину
Бактериальные протеазы
Стирка белья
Кожевенная
Стиральные порошки с ферментными добавками
Текстильная
Отделение волоса-способ,при котором не повреждаются ни волос, ни шкура
Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур
Получение
белковых гидролизатов(для производства кормов)
1. Ферментами называются:
а) низкомолекулярные органические соединения, необходимые для осуществления процессов, протекающих в организме, б) природные катализаторы белковой природы, ускоряющие биохимические процессы,
в)биологически активные вещества, которые вырабатываются железами внутренней секреции и регулируют деятельность органов и тканей живого организма,
г)биологически активные вещества, угнетающие жизнедеятельность болезнетворных микроорганизмов.
2. Соотнесите:
природа катализатора : 1) органический, 2) неорганический ;
характерное свойство : а)высокая селективность,
б)небольшая относительная молекулярная масса, в) белковая природа, г) высокая эффективность.
3. Активность фермента зависит от:
а) температуры, б) кислотности среды, в) присутствия кофермента,
г) все предыдущие ответы верны.
Ферменты - катализаторы и для них характерны все принципы катализа, но ферменты обладают и рядом уникальных свойств, которые их отличают от неорганических катализаторов. Это отличие объясняется белковой природой фермента.
Сказ о дележе наследства
Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада». Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов – 9, средний – треть стада – 6 и младший сын получил свою долю – двух верблюдов. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню». Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора. Ферменты – это прежде всего катализаторы.
Презентация на тему "Ферменты" по биологии в формате powerpoint. Познавательная презентация для школьников рассказывает о том, что такое ферменты, как они были открыты и какое значение они имеют для здоровья человека. Автор презентации: Манджиева Эркена.
Фрагменты из презентации
Что такое ферменты?
ФЕРМЕ́НТЫ (от лат. «fermentum» - брожение, закваска), энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Их называют также биокатализаторами по аналогии с катализаторами в химии. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов.
История открытия ферментов
Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра, вина и уксуса лежат ферментативные процессы. Но только в 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (ныне этот фермент называется амилазой). В конце 19 в. было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов - их строения и механизма действия.
Роль ферментов в организме
- Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им.
- Ферменты - это «рабочая сила», которая выстраивает ваш организм подобно тому, как строители строят дома. У вас могут быть все необходимые строительные материалы, но чтобы построить дом, вам будут нужны рабочие, которыми они и являются.
- Ферментов, работающих в организме, множество. Каждый из них имеет свое назначение. Протеаза - фермент переваривания белка, липаза переваривает жиры; амилаза переваривает углеводы и целлюлаза - переваривает клетчатку.
Где наш организм берёт ферменты?
- Определённый ферментный потенциал мы наследуем при рождении. Этот ограниченный запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается.
- Для людей основным источником «дополнительных» ферментов является пища. Она должна содержать их «определенный набор». Если ферменты присутствуют в еде, то они сами осуществляют значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу, прошедшую термическую обработку, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.
- Сегодня известно, что раковые клетки защищены белковой оболочкой, которая мешает иммунной системе их распознать. Удалить эту оболочку могут только ферменты, разоблачая, таким образом, злокачественные клетки. Вот почему онкологическим больным в их диете ограничивают мясо или исключают его вовсе: этим самым сберегают ферменты, уходящие на расщепление мяса, дают им возможность участвовать в разоблачении раковых клеток
- Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей.
- Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается ни один процесс. Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы, выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости организма, помогают пищеварительной системе правильно функционировать. Кроме всего перечисленного, ферменты:
- уничтожают и выводят из организма различные жиры;
- предупреждают хроническое течение болезни;
- сохраняют нам молодость и помогают хорошо выглядеть;
- усиливают энергию и выносливость;
- препятствуют гормональному дисбалансу в организме.
Каталитические свойства ферментов
Ферменты - самые активные среди всех известных катализаторов. Большинство реакций в клетке протекает в миллионы и миллиарды раз быстрее, чем если бы они протекали в отсутствие ферментов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичной для клеток перекиси водорода, образующейся при окислении различных соединений. Каталитические свойства ферментов обусловлены их способностью существенно уменьшать энергию активации вступающих в реакцию соединений, то есть в присутствии ферментов требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.
Условия действия ферментов
- Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС.
- У растений при температуре ниже 0o С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).
Химическая природа ферментов
- Все ферменты - это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких миллионов Да. Все ферменты - белки, но не все белки - ферменты. По химическому строению их различают на простые и сложные (имеют небелковую часть или простетическую группу).
- Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.
- В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра.
- Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.
Размеры ферментов и их строение
- Молекулярная масса ферментов, как и всех остальных белков, лежит в пределах 10 тыс. - 1 млн. (но может быть и больше). Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками. В состав последних наряду с белковым компонентом (апоферментом) входят низкомолекулярные соединения - коферменты (кофакторы, коэнзимы), в том числе ионы металлов, нуклеотиды, витамины и их производные. Некоторые ферменты образуются в форме неактивных предшественников (проферментов) и становятся активными после тех или иных изменений в структуре молекулы, например, после отщепления от нее небольшого фрагмента.
- Многие ферменты образуют так называемые ферментные комплексы. Такие комплексы, например, встроены в мембраны клеток или клеточных органелл и участвуют в транспорте веществ.
Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов
- Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.
- Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин.
- Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.
Использование ферментов человеком
Так как ферменты сохраняют свои свойства и вне организма, их успешно используют в различных отраслях промышленности. Например, протеолитический фермент папайи (из сока папайи) - в пивоварении, для смягчения мяса; пепсин - при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин - при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка теленка) - в сыроварении. Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы - для осветления фруктовых соков
Слайд 2
Функции белков
Строительная Каталитическая, или ферментативная
Слайд 3
Защитная
Двигательная Транспортная
Слайд 4
Регуляторная - гормоны Инсулин – регулирует содержание глюкозы в крови Энергетическая(1г белка- 17,6 кДж)
Слайд 5
ВОПРОСЫ:
Каково происхождение слова «фермент» ? Кем впервые были открыты ферменты? Какимиособенностямиобладают ферменты? Свойства ферментов? Классификация ферментов. Каков принцип действия ферментов? Практическое значение ферментов. Исследование фермента - каталазы
Слайд 6
История открытия
Русский физиолог И.П.Павлов назвал ферменты «Носителями жизни». Объясните справедливость этих слов. Впервые ферменты были открыты русским химиком К.С.Кирхгофом в 1814 году.
Слайд 7
От латинского«ферментум»- закваска.
специальные белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах.
Слайд 8
Они значительно эффективнее (в 1014 – 1015 раз) небиологических катализаторов. Высокая специфичность их действия. Особенности ферментов: Ферменты не капризны, однако каждая ферментативная реакция наиболее быстро протекает при строго определенном значении PH и t° C
Слайд 9
3.Ферменты – белки, при кипячении разрушаются и теряют свои ферментативные свойства.
1. Ферменты – катализаторы и поэтому могут ускорять определенные процессы. 2. Ферменты действуют на определенные субстраты (вещества). Свойства ферментов
Слайд 10
Свойства пищеварительных ферментов
Ферменты слюны действуют на сложные углеводы, они превращают крахмал в глюкозу: крахмал нерастворим,он не может всасываться в кровь, а глюкоза может. Ферменты ротовой полости действуют в слабощелочной или нейтральной среде, ферменты желудка – в кислой, кишечные ферменты – в слабощелочной среде. Ферменты слюны действуют на крахмал, ферменты желудочного сока – на белки, ферменты кишечного сока – на белки, жиры, углеводы. Они расщепляют эти вещества до продуктов, способных всосаться в кровь или лимфу.
Слайд 11
Ферменты
Простые. Сложные Белковый компонент + небелковая часть кофермент Белковый компонент
Слайд 12
Принцип действия ферментов
Фермент и субстрат должны подходить друг к другу«как ключ к замку» Субстрат- вещество на которое действует фермент
Слайд 13
Образование комплекса фермент - субстрат
Слайд 14
Практическое применение
Слайд 15
Протеазы(расщепляют белки) Папаин.
Слайд 16
Фицин
Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро Трипсин Пищевая - производство продуктов для детского питания Ренин Сыроварение - свертывание молока (получение сгустка казеина)
Слайд 17
Пепсин
Каталаза
Слайд 18
Бактериальные протеазы
Слайд 19
2 часть – исследование « Фермент - каталаза»
Цель: Выяснить содержание и роль ферментов в клетках. Сравнить активность фермента в живых и мертвых тканях растений и животных. Обосновать значение фермента каталазы в клетках растений и животных.
Слайд 20
Оборудование:
Свежий 3% раствор пероксида водорода, чашка Петри, пинцет, ткани растений (кусочки сырого и вареного картофеля) и животных(кусочки сырой и вареной печени), речной песок,ступка, пестик.
Слайд 21
Ход работы
Теоретическая часть. Одна из важнейших функций белков – каталитическая. Биологический катализатор (фермент) ускоряет все биохимические процессы в организме. Вещество, на которое воздействует фермент называется субстратом. Структура молекулы фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу, этим объясняется специфичность действия ферментов. Каталитическая функция белка связана с его третичной структурой. Каталитической активностью обладает лишь определенный участок молекулы фермента называемый активным центром. Под влиянием различных факторов изменяется структура молекулы белка, ее конфигурация и фермент могут терять свою активность. Примером влияния на биохимическом процессе в организме является фермент каталаза.
Слайд 22
Ферменты содержатся в каждой животной и растительной клетках
Большая часть ферментов связана с определенными клеточными структурами (ядро, цитоплазма, пластиды, лизосомы и т. д.), где и осуществляется их функция. Каталаза содержится в микротельцах (пероксисомах). Эти тельца имеют овальную форму, зернистую структуру, находятся в цитоплазме. Пероксисомы имеют размеры 0,3–1,5 мкми содержат внутри кристаллические ферменты
Слайд 23
Фермент каталаза катализирует расщепление пероксида водорода (Н2О2) с образованием молекул воды и кислорода.
Расщепляя Н2О2, каталаза играет защитную роль. Она обезвреживает ядовитое вещество (пероксид водорода), которое непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность фермента очень высока: при 0 °С – 1 молекула катализатора разлагает за 1 секунду до 40 000 молекул Н2О2.
Слайд 24
1.Приготовьте пять чашек Петри и пронумеруйте их
1 – речной песок 2. Поместите: 2 – сырая печень 3 – вареная печень 4 – сырой картофель 5 – вареный картофель Практическая часть:
Слайд 25
3.Капнуть на каждую пробу 1–2 капли пероксида водорода. Пронаблюдать что происходит
4. Сравнить активность вареной и сырой растительной и животной тканей. 5. Представьте результаты исследования, согласно пунктам: - ответьте на вопросы? - практическую часть оформите в виде таблицы №1.
Слайд 26
1. Что такое ферменты? Перечислите свойства ферментов. 2. В чем выражается специфичность ферментов?3. Что лежит в основе механизма взаимодействия субстрата и фермента? 4. Какова роль фермента каталазы в клетках?5.Чем обусловлено расщепление пероксида водорода в пробирках с кусочками сырой печени, сырого картофеля. 6.Какие уровни организации молекулы белка-фермента каталазы разрушаются при варке картофеля и печени в опыте и разрыв каких молекулярных связей привел к денатурации этого белка? 7.Почему расщепление пероксида водорода в пробирках с кусочками вареного картофеля и печени, а также в пробирке с песком не наблюдалось?
Слайд 27
Таблица 1 Результаты исследования
Слайд 28
Сказ о дележе наследства
Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада». Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов – 9, средний – треть стада – 6 и младший сын получил свою долю – двух верблюдов. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню». Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора. Ферменты – это прежде всего катализаторы.
Посмотреть все слайды
Ферменты Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в живых организмах и вне их. Дж. Самнер впервые получил фермент уреазу в чистом виде и доказал, что действие ферментов не связано с клеткой. Кроме него, в ферментологию, или энзимологию, учение о ферментах – значительный вклад внесли как отечественные (К.С. Кирхгоф, И.П.Павлов, С.Е. Северин, В.А. Энгельгард и др.), так и зарубежные (Э. Фишер, Дж. Нортрон, А. Спаланцини, М. Дюкло и др.).
Строение ферментов ферменты однокомпанентные двухкомпанентные (простые белки) (белок + активная группа) активная группа кофермент простетическая группа (определяет каталитическую активность, белковая часть)
ФЕРМЕНТЫ (по типу катализируемой реакции) Оксидоредуктазы- окислительно-восстановительные ферменты. Трансферазы – ферменты переноса. Переносят отдельные группы, радикалы и атомы, как между отдельными молекулами, так и внутри их. Гидролазы – ферменты, ускоряющие реакции гидролиза, т.е. процесс расщепления сложных веществ на более простые с присоединением молекулы воды. Лиазы – ферменты, отщепляющие от субстратов гидролитическим путем различных групп. Изомеразы – ферменты, ускоряющие изомеризацию органических соединений (внутримолекулярные перегруппировки). Лигазы – ферменты, ускоряющие синтез сложных соединений из более простых за счет распада пирофосфатных связей (АТФ).
Свойства ферментов Селективность (избирательность их действия) Определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях.
Высокая каталитическая активность Добавка незначительной концентрации фермента ускоряет превращение субстрата в 10 8 - 10 12 раз. Стабильность Способность сохранять каталитическую активность Специфичность
Зависимость от температуры Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т.е. приблизительно при Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столько из-за того, что его убила болезнь, а столько из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно прекращаются обменные процессы, которые и определяют существование организма. Зависимость от рН среды Ферменты наиболее эффективно действуют на субстрат при строго определенной среде раствора.
Значения рН физиологических жидкостей Среда Значение рН Возможные откланения Желудочный сок 1,7 0,9-2,0 Желчь печеночная 7,4 6,2-8,5 Желчь пузырная 6,8 5,6-8,0 Кровь (плазма) 7,4 7,25-7,44 Моча 5,8 5,0-6,5 Пот 7,4 4,2-7,8 Слезная жидкость 7,7 7,6-7,8 Слюна 6,8 5,6-7,9 Спинномозговая жидкость 7,6 7,4-7,8 Сок верхнего отдела толстого кишечника 6,1 - Сок поджелудочной железы 8,8 8,6-9 Сок тонкого кишечника 6,5 5,1-7,1
Некоторые примеры использования ферментов в промышленности фермент промышленность использование Амилазы (расщипляют крахмал) Пивоваренная Осахаривание содержащегося в солоде крахмала Текстильная Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования Хлебопекарная Крахмал - глюкоза. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру. Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет.
Протеазы (расщепляют белки) Папаин Пивоварен-ная Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пива Мясная Умягчение мяса. Этот фермент достаточно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется. Фицин Фармацевти-ческая Добавка к зубным пастам для удаления зубного налета. Фотография Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро. Пепсин Пищевая Производство готовых каш. Фармацевти-ческая Препараты, способствующие пищеварению (в дополнение к обычному действию пепсина в желудке)
Трипсин Пищевая Производство продуктов для детского питания Ренин Сыроделие Свертывание молока (получение сгустка казеина) Бактериальные протеиназы Стирка белья Стиральные порошки с ферментативными добавками Кожевенная Отделение волос – способ, при котором не повреждается ни волос, ни шкура Текстильная Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур Пищевая Получение белковых гидролизатов (в частности, для производства кормов)
Глюкозооксидаза Пищевая Удаление глюкозы или кислорода Каталаза Пищевая Удаление пероксида водорода Резиновая Получение (из пероксида водорода) кислорода, необходимого для превращения латекса в губчатую резину Целлюлозы Пищевая Осветление фруктовых соков Пектиназы
Ежесекундно в человеческом организме происходят тысячи и тысячи ферментативных реакций. - Фермент амилаза, который содержится в слюне и в соке тонкого кишечника, помогает превращению крахмала в мальтозу. - Затем мальтоза превращается в глюкозу в тонком кишечнике с помощью фермента мальтазы. - В желудке и тонком кишечнике такие ферменты, как пепсин и трепсин, превращают белки в более простые соединения – пептиды. - Пептиды растворяются в тонком кишечнике до аминокислот под действием ферментов – пептидаз. - На жиры (липиды) в тонком кишечнике действует фермент липаза, расщепляющий их до глицерина и жирных кислот.
Вопросы и задания 1.Что такое ферменты? 2. Чем отличается действие ферментов от действия неорганических катализаторов? 3.Перечислите факторы, которые влияют на скорость ферментативной реакции. 4.При какой температуре ферменты проявляют наибольшую активность: 26, 36, 56 С? 5.Укажите оптимальные значения pH для действия амилазы и пепсина. 6.Как классифицируют ферменты и как образуют их тривиальные названия? 7.Назовите области применения ферментов в промышленности. 8.Лимонную кислоту в промышленности получают при микробиологическом (ферментативном) брожении раствора сахарозы согласно уравнению
Сколько кг лимонной кислоты при выходе 62% от теоретически возможного можно получить из 520 кг 15%-ного раствора сахарозы? 9. Для производства молочной кислоты путём микробиологического (ферментативного) брожения в промышленности используют крахмал и кормовую патоку. Сколько килограммов молочной кислоты при выходе 75% от теоретически возможного можно получить из 640кг кормовой патоки, если массовая доля сухих веществ в ней составляет 80%, из которых на долю сахарозы приходится 45%?
